Фрагмент, здатний до кристалізації (Fc)
З Вікіпедії, безкоштовно encyclopedia
Фрагмент, здатний до кристалізації (Fc-область) є хвостовою областю антитіла, яка взаємодіє з рецепторами клітинної поверхні, які називаються Fc-рецепторами, та деякими білками системи комплементу . Ця властивість дозволяє антитілам активувати імунну систему . У ізотипів антитілIgG, IgA і IgD Fc-область складається з двох ідентичних білкових фрагментів, отриманих з другої та третьої константних областей (доменів) важких ланцюгів антитіла. Fc-області IgM та IgE містять три константні домени важкої ланцюга (домени CH 2-4) у кожному поліпептидному ланцюзі[1][2]. Fc-області IgG несуть висококонсервативний сайт N-глікозилювання[3][4]. Глікозилювання фрагмента Fc має важливе значення для активності, опосередкованої рецепторами Fc[5]. N-глікани, приєднані до цього сайту, є переважно фукозильованими діантенними структурами складного типу. Крім того, невеликі кількості цих N-гліканів також містять розщеплюючі GlcNAc та залишки сіалової кислоти, у положенні α-2,6.
Цю статтю потрібно повністю переписати відповідно до стандартів якості Вікіпедії. (травень 2020) |
Інша частина антитіла, так звана область Fab, містить варіабельні ділянки, які визначають конкретну мішень, яку антитіло може зв'язувати. Навпаки, область Fc у всіх антитіл певного класу є однаковою для кожного виду; вони скоріше константні, а не мінливі. Тому область Fc іноді неправильно називається «областю константного фрагмента».
Fc зв'язується з різними рецепторами клітин і білками комплементу. Таким чином, він опосередковує різні фізіологічні ефекти антитіл (виявлення опсонізованих частинок; лізис клітин; дегрануляція тучних клітин, базофілів та еозинофілів та інші процеси)[6].