Prion (protéine)
un agent pathogène constitué d’une protéine dont la conformation ou le repliement est anormal et qui ne dispose pas d’acide nucléique comme support de l’information infectieuse / De Wikipedia, l'encyclopédie encyclopedia
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Le prion est un type de protéine naturellement présent dans l'organisme dans sa forme cellulaire (PrPC) susceptible de donner une forme pathogène PrPSc par une mauvaise conformation ou repliement. Cette forme pathogène est capable de transmettre cette forme mal repliée à des variantes normales de la même protéine. Ces prions dits pathogènes caractérisent plusieurs maladies neurodégénératives mortelles et transmissibles chez l'homme et de nombreux autres animaux. On ignore encore ce qui cause le mauvais repliement de la protéine normale, mais la structure tridimensionnelle anormale est soupçonnée de conférer des propriétés infectieuses, en reconfigurant les molécules de protéines voisines dans la même forme. Le rôle infectieux d'une protéine contraste avec tous les autres agents infectieux connus tels que les viroïdes, les virus, les bactéries, les champignons et les parasites, qui eux contiennent tous des acides nucléiques (ADN, ARN ou les deux comme support de l’information infectieuse). Le terme « prion » dont la paternité revient à Stanley Prusiner et remonte à 1982, serait soit l’acronyme de PROteinaceous INfectious particle (particule protéique infectieuse)[2],[3] — « pro-in » étant réarrangé en « prion » pour en simplifier la prononciation[4] —, soit, selon d'autres sources, l'acronyme de PRoteinaceous Infectious ONly[5].
Domaine | Aminoacuea |
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Taxons de rang inférieur
- maladie de la vache folle (BSE)
- tremblante du mouton (Scrapie)
- kuru
On distingue les prions de mammifères qui infectent l'humain et différentes espèces animales, des prions retrouvés chez les champignons comme chez Saccharomyces cerevisiae (levure de boulanger).
Les prions de mammifères sont les agents causaux responsables des encéphalopathies spongiformes transmissibles (EST) ou maladies à prion. Parmi les EST les plus connues, on peut citer :
- chez l’humain :
- les différentes formes de la maladie de Creutzfeldt-Jakob,
- l’insomnie fatale familiale (IFF),
- le syndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker (SGSS),
- le Kuru ;
- chez l’animal :
- la tremblante du mouton et de la chèvre,
- l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB),
- l’encéphalopathie spongiforme féline,
- l’encéphalopathie spongiforme du vison et,
- le dépérissement chronique du cervidé (CWD pour Chronic Wasting Disease).
L’ensemble de ces maladies se caractérise par une dégénérescence du système nerveux central (cerveau et moelle épinière) liée à la propagation ou multiplication de prions chez l’hôte infecté.
D'un point de vue anatomopathologique, on observe ainsi au niveau de l'encéphale la formation de vacuoles (donnant un aspect spongieux au cerveau, d'où le nom de spongiforme dans EST), une mort des neurones, une gliose (multiplication des astrocytes et de la microglie) et l'accumulation d'une protéine de l'hôte, la PrPC (abréviation de protéine prion cellulaire, l'isoforme normale), sous une conformation anormale (ou mal repliée) alors dénommée PrPSc (abréviation de protéine prion de la scrapie)[6].
Des prions atypiques, apparemment également pathogènes mais probablement sporadiques, ont aussi été observés au moment de la percée d'ESB de 2011 en Europe, au Japon, aux États-Unis et au Canada[7].