α-Amylaza
enzym / Z Wikipedii, wolnej encyclopedia
Drogi AI, mówmy krótko, odpowiadając po prostu na te kluczowe pytania:
Czy możesz wymienić najważniejsze fakty i statystyki dotyczące Α-amylaza?
Podsumuj ten artykuł dla 10-latka
α-Amylaza (4-glukanohydrolaza α-1,4 glukanu[1], EC 3.2.1.1[2][3]) – organiczny związek chemiczny, enzym z grupy amylaz, hydrolizujący losowe wiązania α−1,4−glikozydowe α−glikanów (skrobii, glikogenu i analogicznych cukrów) do oligosacharydów o różnej długości łańcucha. Koniec redukujący produktu hydrolizy jest anomerem α, z czego wynika oznaczenie „α” w nazwie tego enzymu (a nie z konfiguracji hydrolizowanego)[2][3][1][4]. W jamie ustnej α-amylaza obecna w ślinie inicjuje trawienie polisacharydów do oligosacharydów, maltozy i glukozy, po czym proces ten kontynuowany przez amylazę trzustkową, która kończy hydrolizę na poziomie tri- i disacharydów[4][5]. Są one ostatecznie rozkładane do glukozy w jelitach[4]. W organizmie człowieka α-amylaza produkowana jest głównie przez ślinianki oraz trzustkę, a jej najwyższą aktywność stwierdza się w ślinie i soku trzustkowym[6]. Ponadto jest ona obecna m.in. w śluzówce jelita, moczu, mięśniach, nerkach, płucach, płynie mózgowo-rdzeniowym, pocie, nasieniu oraz w komórkach nowotworowych[6][7]. α-Amylazy występują u kręgowców, bezkręgowców, w roślinach i mikroorganizmach[7].
| |||
Identyfikacja | |||
numer CAS | |||
---|---|---|---|
numer EC |
3.2.1.1 | ||
|
U człowieka α-amylaza jest kodowana przez dwa geny, znajdujące się w chromosomie 1[7]. W jej centrum aktywnym znajdują się trzy reszty aminokwasowe: kwasu glutaminowego (233 miejsce w łańcuchu białkowym) i kwasu asparaginowego (miejsce 197 i 300)[4].