Aminopeptidasa
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Las aminopeptidasas son enzimas proteolíticas (peptidasas) que degradan el residuo N terminal de los oligopéptidos, produciendo péptidos más pequeños y aminoácidos libres. Estas enzimas están ampliamente distribuidas en el reino animal y vegetal y se encuentran tanto en el interior de orgánulos intracelulares, como en el citoplasma, o formando parte de las membranas celulares. Muchas de ellas contienen zinc, por lo que son metaloproteinasas.[2]
Las aminopeptidasas realizan funciones celulares esenciales, sirven en el metabolismo humano, en la regulación de los niveles de hormonas peptídicas y la digestión de proteínas en el intestino, así como en la maduración de proteínas, la degradación de péptidos hormonales y no hormonales, y, posiblemente, la determinación de la estabilidad de proteínas, etc. Muchos estados de enfermedad están asociados con una función proteolítica alterada.[2]
Las aminopeptidasas operan bajo la vía de la ubiquitina-proteasoma y están implicadas en el paso final de la degradación intracelular de proteínas ya sea por el recorte de los péptidos del proteasoma-generada para la presentación de antígenos o completa hidrólisis en aminoácidos libres para el reciclaje en la síntesis de proteínas.[3]