Polyphénol oxydase
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La polyphénol oxydase (PPO ; également polyphénol oxydase i chloroplastique), est une enzyme tétramère (oligomère) qui contient quatre atomes de cuivre par molécule[1]. Elle est impliquée dans le brunissement des fruits.
La PPO peut être composée de monophénols et/ou d'o -diphénols comme substrats[2]. L'enzyme fonctionne en catalysant l' o - hydroxylation de monophénols dans lesquelles le cycle benzénique contient un seul substituant hydroxyle en o -diphénols (molécules de phénol contenant deux substituants hydroxyle aux positions 1, 2, sans carbone intermédiaire)[3].
Elle peut également catalyser davantage l'oxydation des o -diphénols pour produire des o -quinones[4]. La PPO catalyse la polymérisation rapide des o -quinones pour produire des pigments noirs, bruns ou rouges (polyphénols) qui provoquent le fameux brunissement des fruits.
L'acide aminé tyrosine contient une seule « chaîne phénolique » qui peut être oxydée par l'action des PPO pour former de l'o -quinone. Par conséquent, les PPO peuvent également être appelées tyrosinases[5] (pour leur effet oxydoréducteur).
Les aliments courants produisant cette enzyme comprennent les champignons (Agaricus bisporus)[6],[7], les pommes (Malus domestica)[8],[9], les avocats (Persea americana) et la laitue (Lactuca sativa)[10].