Calmoduline
eiwit / Uit Wikipedia, de vrije encyclopedia
Calmoduline (CaM) (kort voor calcium modulated protein) is een multifunctioneel, calcium-bindend eiwit dat tot expressie komt in de cellen van vrijwel alle eukaryote levensvormen.[1] Calmoduline wordt geactiveerd door binding van Ca2+. Calcium is een belangrijke second messenger, die vrijkomt onder invloed van extracellulaire signaalmoleculen. Het is in staat interacties aan te gaan met verschillende andere eiwitten, zoals kinases, om zo een signaal binnen de cel door te geven.[2]
Calmoduline | ||||
---|---|---|---|---|
Calmoduline verandert van conformatie na binding met calcium (rechts). Bindingsplaatsen bij sterretjes. | ||||
Eigenschappen | ||||
Molecuulmassa en lengte |
16.7 kDa (148 aminozuren) | |||
Identificatie | ||||
Symbool | CaM | |||
PDB-codes | 1OSA | |||
Externe identificaties | ||||
UniProt | P62158 | |||
|
Calmodulin is een klein, sterk geconserveerd eiwit met een lengte van 148 aminozuren (16,7 kDa). Het eiwit bestaat uit twee symmetrische globulaire uiteinden, die elk een gepaard motief bevatten (het zogenaamde EF-handmotief), gescheiden door een flexibele linker.[3] In totaal zijn er vier bindingsplaatsen voor calciumionen. Wanneer calcium deze vier bindingsplaatsen bezet, zal calmoduline zijn actieve conformatie aannemen. De hydrofobe residuen komen bloot te liggen en zullen via hydrofobe interacties binden aan doeleiwitten.
Calmoduline speelt in dieren een belangrijke rol in vele cellulaire processen, zoals stofwisseling, apoptose, contractie van spiercellen, intracellulaire bewegingen, ontstekingsreacties en de immuunrespons.[4][5] Calcium is een centraal onderdeel binnen het intracellulair signaleringssysteem; het diffundeert snel door het cytosol als reactie op initiële stimuli. Veruit het belangrijkste calcium-bindende eiwit dat de signaaltransductie voortzet is calmoduline. Het vertegenwoordigt soms wel 1% van de totale eiwitmassa in de cel.