Katalytische triade
Uit Wikipedia, de vrije encyclopedia
Een katalytische triade is een benaming voor een bijeengeschakeld drietal aminozuren in het actieve centrum van bepaalde enzymen.[1] Katalytische triaden komen voor in hydrolasen en transferasen: twee grote groepen enzymen waartoe onder andere de proteasen, amidasen, esterasen, en lipasen behoren.
In een katalytische triade bevinden zich gewoonlijk drie aminozuurresiduen, die samenwerken om een chemische reactie te katalyseren. Meestal bevat de triade een zuur, basisch en nucleofiel aminozuur die tijdelijk een (covalente) binding aangaan met het substraat. In een dergelijke situatie vormen de residuen samen een ladingsnetwerk die het nucleofiele residu activeren, waardoor het substraat wordt aangevallen. Hierbij ontstaat een covalent tussenproduct dat gehydrolyseerd wordt om het enzym weer vrij te maken. Het nucleofiele residu is meestal serine of cysteïne, maar ook zijn gevallen bekend waarin threonine of zelfs selenocysteïne in de triade voorkwamen.[2]
De aminozuurresiduen van een katalytische triade kunnen ver uit elkaar liggen in de aminozuursequentie (primaire structuur), maar ze worden bij elkaar gebracht door specifieke eiwitvouwing; de complexe driedimensionale structuur.